هوش مصنوعی رمز و راز دیرینه زیست پزشکی در پس آلزایمر را باز می‌کند

RibbonFold، یک ابزار جدید هوش مصنوعی، نشان می‌دهد که چگونه ساختارهای پروتئینی مضر در بیماری‌هایی مانند آلزایمر شکل می‌گیرد و اهداف بهتری برای درمان ارائه می‌دهد.

کد خبر: ۱۲۵۴۲۱۰

شنبه - ۰۶ ارديبهشت ۱۴۰۴ / April 26, 2025

به گزارش گروه دانشگاه خبرگزاری دانشجو، یک ابزار جدید هوش مصنوعی (AI) بینش‌های مهمی را در مورد نحوه تبدیل پروتئین‌های مرتبط با بیماری به ساختار‌های مضر ارائه کرده است که گام مهمی در درک بیماری‌های تخریب‌کننده عصبی مانند آلزایمر و پارکینسون است.

این تحقیق به رهبری مینگچن چن از آزمایشگاه چانگپینگ و پیتر وولینز از دانشگاه رایس، RibbonFold را معرفی می‌کند، یک روش محاسباتی جدید که برای پیش‌بینی ساختار آمیلوئید‌ها طراحی شده است - رشته‌های پروتئینی بلند و پیچ خورده که در مغز افراد مبتلا به بیماری‌های عصبی ساخته می‌شوند. این یافته‌ها در ۱۵ آوریل در مجموعه مقالات آکادمی ملی علوم منتشر شد.

بر خلاف ابزار‌های موجود که بر روی پروتئین‌های دارای عملکرد معمولی تمرکز می‌کنند، RibbonFold به طور خاص برای مدل‌سازی اشکال متنوع و نامنظم ایجاد شده توسط پروتئین‌های اشتباه تا شده توسعه یافته است.

وولینز، استاد علوم بنیاد DR Bullard-Welch و یکی از مدیران مرکز فیزیک نظری بیولوژیکی، می‌گوید: «ما نشان داده‌ایم که چگونه کد‌های تاشو هوش مصنوعی را می‌توان با ترکیب یک درک فیزیکی از چشم‌انداز انرژی فیبر‌های آمیلوئید برای پیش‌بینی ساختار آنها محدود کرد. RibbonFold از سایر ابزار‌های پیش‌بینی مبتنی بر هوش مصنوعی مانند AlphaFold که فقط برای پیش‌بینی درست ساختار‌های پروتئین کروی تا شده آموزش دیده بودند، بهتر عمل می‌کند.

تحت الشعاع قرار دادن استاندارد طلا

RibbonFold بر اساس پیشرفت‌های اخیر در پیش‌بینی ساختار پروتئین مبتنی بر هوش مصنوعی است. بر خلاف ابزار‌هایی مانند AlphaFold۲ یا AlphaFold۳ که بر روی پروتئین‌های کروی و با رفتار خوب آموزش داده می‌شوند، RibbonFold شامل محدودیت‌هایی است که برای ثبت ویژگی‌های نوار مانند فیبریل‌های آمیلوئید مناسب هستند. محققان این مدل را با استفاده از داده‌های ساختاری موجود روی فیبر‌های آمیلوئید آموزش دادند، سپس آن را در برابر سایر ساختار‌های فیبریل شناخته شده که عمداً از آموزش حذف شده بودند، تأیید کردند.

نتایج آنها نشان داد که RibbonFold از ابزار‌های هوش مصنوعی موجود در این حوزه تخصصی بهتر عمل می‌کند و تفاوت‌های ظریفی را که قبلاً در نحوه شکل‌گیری و تکامل آمیلوئید‌ها در بدن نادیده گرفته شده بود، آشکار می‌کند. نکته مهم این است که نشان می‌دهد که فیبریل‌ها ممکن است در یک شکل ساختاری شروع شوند، اما ممکن است در طول زمان به پیکربندی‌های نامحلول‌تری تبدیل شوند و به پیشرفت بیماری کمک کنند.

وولینز گفت: «پروتئین‌های تا شده اشتباه می‌توانند ساختار‌های مختلفی به خود بگیرند. روش ما نشان می‌دهد که پلی‌مورف‌های پایدار احتمالاً در طول زمان با نامحلول‌تر شدن نسبت به سایر اشکال، برنده می‌شوند و شروع دیرهنگام علائم را توضیح می‌دهند. این ایده می‌تواند نحوه رویکرد محققان به درمان بیماری‌های عصبی را تغییر دهد.

مرز جدید در توسعه دارو و فراتر از آن

موفقیت RibbonFold در پیش‌بینی پلی‌مورف‌های آمیلوئید ممکن است نقطه عطفی در نحوه برخورد دانشمندان با بیماری‌های تخریب‌کننده عصبی باشد.

RibbonFold با ارائه یک روش مقیاس پذیر و دقیق برای تجزیه و تحلیل ساختار دانه‌های پروتئینی مضر، امکانات جدیدی را برای توسعه دارو باز می‌کند. محققان داروسازی اکنون می‌توانند طراحی دارو را با اتصال به ساختار‌های فیبریل مرتبط با بیماری با دقت بیشتر هدف قرار دهند.

چن، یکی از نویسندگان این مطالعه گفت: «این کار نه تنها یک مشکل دیرینه را توضیح می‌دهد، بلکه ما را به ابزار‌هایی برای مطالعه و مداخله سیستماتیک در یکی از مخرب‌ترین فرآیند‌های زندگی مجهز می‌کند».

فراتر از پزشکی، این یافته‌ها بینش‌هایی را در مورد خودآرایی پروتئین ارائه می‌دهد که می‌تواند بر مواد زیستی مصنوعی تأثیر بگذارد. علاوه بر این، این مطالعه یک معمای حیاتی در زیست‌شناسی ساختاری را حل می‌کند: چرا پروتئین‌های یکسان می‌توانند به اشکال متعدد بیماری‌زا تبدیل شوند.

وولینز گفت: «توانایی پیش‌بینی مؤثر پلی‌مورف‌های آمیلوئید ممکن است به پیشرفت‌های آینده در جلوگیری از تجمع پروتئین‌های مضر، گامی حیاتی در جهت مقابله با برخی از مهم‌ترین چالش‌های تخریب‌کننده عصبی در جهان، کمک کند.»

مرجع: «تولید مناظر چند شکلی فیبر‌های آمیلوئید با استفاده از هوش مصنوعی: روبان فولد» توسط Liangyue Guo، Qilin Yu، Di Wang، Xiaoyu Wu، Peter G. Wolynes و Mingchen Chen، ۱۵ آوریل ۲۰۲۵، مجموعه مقالات آکادمی ملی علوم.

سایر نویسندگان این مطالعه شامل نویسندگان همکار لیانگیو گوو و کیلین یو به همراه دی وانگ و شیائیو وو از آزمایشگاه چانگپینگ هستند. این مطالعه از سوی بنیاد ملی علوم، بنیاد ولچ و آزمایشگاه چانگپینگ حمایت شد.