با ترکیب چند روش مختلف صورت گرفت
به گزارش گروه فناوری خبرگزاری دانشجو، محققان با ترکیب چند روش مختلف، موفق به کسب اطلاعات بیشتری درباره منشاء بیماری‌هایی نظیر آلزایمر و پارکینسون شدند.
آمیلوئید‌ها به پروتئین فیبری غیرعادی در اندام‌ها و بافت‌ها گفته می‌شود که ترکیبات نامحلول تشکیل داده و در برابر تخریب مقاوم هستند. شکل‌گیری آن‌ها می‌تواند همراه با بیماری باشد، جایی‌که هر بیماری با یک پروتئین خاص یا یک ماده پپتیدی مشخص می‌شود. ویژگی‌های نانومکانیکی الیاف آمیلوئید و نانوبلور‌ها به ساختار ثانویه و هندسه بین مولکولی آن‌ها بستگی دارد.
دانشمندان از روش‌های پیشرفته تصویربرداری از جمله میکروسکوپ نیروی اتمی (AFM) برای کشف ناهمگنی مورفولوژیکی و مکانیکی آمیلوئید‌ها استفاده کردند، هر چند که دستیابی به درک کامل ویژگی‌های آمیلوئید‌ها براساس روش‌های معمول طیف‌سنجی دشوار است.
یوزف آدامچیک و یک تیم تحقیقات بین‌المللی در ETH زوریخ، دانشگاه کمبریج، دانشگاه لوکزامبورگ و دانشگاه شانگ‌های در مقاله‌ای که در نشریه Advanced Science به چاپ رساندند، روش‌های نانو اسپکتروسکوپی ترکیبی تک مولکولی را برای این کار به‌کار گرفتند.
آن‌ها روش‌ها را با مدل‌سازی اتمی ترکیب کردند تا انتقال ساختاری الیاف آمیلوئید به ریز بلور‌های آمیلوئید براساس هگزاپپتید‌ها در مقیاس نانو را درک کنند. آن‌ها منشاء سفت شدن را افزایش محتوای ساختار‌های میان ورق β بین مولکولی می‌دانند. افزایش سفتی در مدول یانگ با افزایش تراکم پیوند هیدروژن بین مولکولی و ساختار‌های ورق β موازی برای تثبیت انرژی بلور‌ها مرتبط است.
آمیلوئید‌ها ساختار‌های بسیار منظمی هستند که از پروتئین‌ها یا پپتید‌ها نشات می‌گیرند و با طیف وسیعی از بیماری‌ها از جمله اختلالات متعدد تخریب عصبی مانند آلزایمر و پارکینسون در ارتباط هستند. درک ویژگی‌های بیوفیزیکی آن‌ها می‌تواند اطلاعات جدید زیادی را برای جلوگیری از تشکیل آن‌ها فراهم کند. دانشمندان مشتاق هستند تا دانش دقیقی از ساختار و مورفولوژی آمیلوئید‌ها برای کاربرد‌های مختلف پزشکی در فناوری نانو به‌دست آورند.
در این پروژه، ادامیک و همکارانش چندشکلی سیستم‌های مدل هگزاپپتید را مورد بررسی قرار داده و از نقشه‌برداری نانومکانیکی کمی تک مولکول‌های میکروسکوپ نیروی اتمی (PF-QNM-AFM) استفاده کردند. روش ترکیبی AFM (میکروسکوپ نیروی اتمی) و فروسرخ با مدل‌سازی اتمی برای مطالعه و ارتباط خواص نانومکانیکی، شیمیایی و ساختاری فیبریل و فرم‌های بلوری آن مورد استفاده قرار گرفت.
این تیم ابتدا هگزاپپتید‌های ILQINS (یک بخش تشکیل‌دهنده آمیلوئید) را به‌صورت جداگانه مورد تجزیه و تحلیل قرار داد تا تفاوت خواص نانومکانیکی و ساختاری را درک کند. آن‌ها مدول یانگ را از حدود ۳۰ فیبریل مختلف استخراج کردند. سپس IFQINS هگزاپپتید دیگری را مشاهده کردند تا نشان دهند فیبر‌های با ساختار روبان‌های مارپیچ راست‌گرد، روبان‌های پیچ خورده راست‌گرد و چپ‌گرد و بلور‌های متوسط با هم در یک ساختار واحد وجود دارند. در این حالت، مدول‌های یانگ متفاوت بود و به محققان این امکان را می‌داد تا هر مورفولوژی ساختاری را تشخیص دهند.
در ادامه، این گروه تحقیقاتی از طیف‌سنجی مادون قرمز (IR) برای درک بیشتر ارتباط بین خواص نانومکانیکی و ساختار شیمیایی ثانویه استفاده کردند.
آمیلوئید‌ها به پروتئین فیبری غیرعادی در اندام‌ها و بافت‌ها گفته می‌شود که ترکیبات نامحلول تشکیل داده و در برابر تخریب مقاوم هستند. شکل‌گیری آن‌ها می‌تواند همراه با بیماری باشد، جایی‌که هر بیماری با یک پروتئین خاص یا یک ماده پپتیدی مشخص می‌شود. ویژگی‌های نانومکانیکی الیاف آمیلوئید و نانوبلور‌ها به ساختار ثانویه و هندسه بین مولکولی آن‌ها بستگی دارد.
دانشمندان از روش‌های پیشرفته تصویربرداری از جمله میکروسکوپ نیروی اتمی (AFM) برای کشف ناهمگنی مورفولوژیکی و مکانیکی آمیلوئید‌ها استفاده کردند، هر چند که دستیابی به درک کامل ویژگی‌های آمیلوئید‌ها براساس روش‌های معمول طیف‌سنجی دشوار است.
یوزف آدامچیک و یک تیم تحقیقات بین‌المللی در ETH زوریخ، دانشگاه کمبریج، دانشگاه لوکزامبورگ و دانشگاه شانگ‌های در مقاله‌ای که در نشریه Advanced Science به چاپ رساندند، روش‌های نانو اسپکتروسکوپی ترکیبی تک مولکولی را برای این کار به‌کار گرفتند.
آن‌ها روش‌ها را با مدل‌سازی اتمی ترکیب کردند تا انتقال ساختاری الیاف آمیلوئید به ریز بلور‌های آمیلوئید براساس هگزاپپتید‌ها در مقیاس نانو را درک کنند. آن‌ها منشاء سفت شدن را افزایش محتوای ساختار‌های میان ورق β بین مولکولی می‌دانند. افزایش سفتی در مدول یانگ با افزایش تراکم پیوند هیدروژن بین مولکولی و ساختار‌های ورق β موازی برای تثبیت انرژی بلور‌ها مرتبط است.
آمیلوئید‌ها ساختار‌های بسیار منظمی هستند که از پروتئین‌ها یا پپتید‌ها نشات می‌گیرند و با طیف وسیعی از بیماری‌ها از جمله اختلالات متعدد تخریب عصبی مانند آلزایمر و پارکینسون در ارتباط هستند. درک ویژگی‌های بیوفیزیکی آن‌ها می‌تواند اطلاعات جدید زیادی را برای جلوگیری از تشکیل آن‌ها فراهم کند. دانشمندان مشتاق هستند تا دانش دقیقی از ساختار و مورفولوژی آمیلوئید‌ها برای کاربرد‌های مختلف پزشکی در فناوری نانو به‌دست آورند.
در این پروژه، ادامیک و همکارانش چندشکلی سیستم‌های مدل هگزاپپتید را مورد بررسی قرار داده و از نقشه‌برداری نانومکانیکی کمی تک مولکول‌های میکروسکوپ نیروی اتمی (PF-QNM-AFM) استفاده کردند. روش ترکیبی AFM (میکروسکوپ نیروی اتمی) و فروسرخ با مدل‌سازی اتمی برای مطالعه و ارتباط خواص نانومکانیکی، شیمیایی و ساختاری فیبریل و فرم‌های بلوری آن مورد استفاده قرار گرفت.
این تیم ابتدا هگزاپپتید‌های ILQINS (یک بخش تشکیل‌دهنده آمیلوئید) را به‌صورت جداگانه مورد تجزیه و تحلیل قرار داد تا تفاوت خواص نانومکانیکی و ساختاری را درک کند. آن‌ها مدول یانگ را از حدود ۳۰ فیبریل مختلف استخراج کردند. سپس IFQINS هگزاپپتید دیگری را مشاهده کردند تا نشان دهند فیبر‌های با ساختار روبان‌های مارپیچ راست‌گرد، روبان‌های پیچ خورده راست‌گرد و چپ‌گرد و بلور‌های متوسط با هم در یک ساختار واحد وجود دارند. در این حالت، مدول‌های یانگ متفاوت بود و به محققان این امکان را می‌داد تا هر مورفولوژی ساختاری را تشخیص دهند.
در ادامه، این گروه تحقیقاتی از طیف‌سنجی مادون قرمز (IR) برای درک بیشتر ارتباط بین خواص نانومکانیکی و ساختار شیمیایی ثانویه استفاده کردند.
ارسال نظرات